Sabiia Seb
PortuguêsEspañolEnglish
Embrapa
        Busca avançada

Botão Atualizar


Botão Atualizar

Ordenar por: 

RelevânciaAutorTítuloAnoImprime registros no formato resumido
Registros recuperados: 9
Primeira ... 1 ... Última
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Avaliação da concentração de proteínas e da atividade de α-galactosidases nos cotilédones e no eixo embrionário de sementes de Dalbergia nigra durante a germinação Acta Amazonica
Carrijo,Lanna Clicia; Lima e Borges,Eduardo Euclydes de; Rezende,Sebastião Tavares de; Pontes,Cláudia Aparecida; Silva,Aderlan Gomes da; Lopes,Mariana Rocha.
Este trabalho teve como objetivos a quantificação de proteínas e da atividade da enzima α-galactosidase, no eixo embrionário e nos cotilédones, de sementes de Dalbergia nigra (jacarandá-da-bahia) durante a germinação. As sementes foram colocadas para embeber em água por sete dias, sendo retiradas amostras para a avaliação bioquímica e cinética da enzima. A atividade da enzima α-galactosidase aumenta com a embebição das sementes nos dois compartimentos, embora não esteja presente no eixo embrionário de sementes secas. A diferença na atividade da enzima entre os cotilédones e o eixo embrionário foi significativa. O pH 5,5 foi o de máxima atividade para as enzimas de ambos os compartimentos. A temperatura que mais estimulou a atividade da enzima nos...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Enzima; Jacarandá-da-bahia; Bioquímica.
Ano: 2011 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59672011000400004
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Caracterização bioquímica e cinética de lipoxigenases de plantas de soja submetidas à aplicação de ácidos graxos poliinsaturados PAB
Batista,Rosa Bárbara; Oliveira,Maria Goreti de Almeida; Pires,Christiano Vieira; Piovesan,Newton Deniz; Rezende,Sebastião Tavares de; Moreira,Maurílio Alves.
O objetivo deste trabalho foi avaliar a capacidade da planta de soja em responder à aplicação de ácidos graxos, substratos das lipoxigenases, pela "via das lipoxigenases" por meio da caracterização bioquímica e cinética do "pool" das lipoxigenases foliares. Dois genótipos de soja foram usados: um normal (variedade IAC-100) e outro desprovido das três lipoxigenases nas sementes (genótipo IAC-100 TN). As plantas foram tratadas com os ácidos araquidônico, linoléico e linolênico, no início do estádio V2 de desenvolvimento, até atingirem o estádio V3. Em seguida, os trifolíolos foram coletados 0, 24 e 48 horas após a última aplicação dos ácidos graxos. Os resultados mostraram um pico de atividade das lipoxigenases a pH 6,0 e 25°C de temperatura. Os valores de...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Glycine max; Atividade enzimática; Oxirredutase; Isoenzima; Resposta da planta.
Ano: 2002 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-204X2002001100001
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Caracterização de alfa-galactosidase em embrião e cotilédones de sementes de Platymiscium pubescens Micheli, var. pubecens (tamboril-da-mata) Rev. bras. sementes
Lima,Eduardo Euclydes de; Rezende,Sebastião Tavares de; Borges,Rita de Cassia Gonçalves; Perez,Sonia Cristina J. G. A..
Sementes de Platymiscium pubescens foram colocadas para embeber em água, sendo retiradas amostras para as caracterizações bioquímica e cinética da enzima alfa-galactosidase do eixo embrionário e dos cotilédones. A atividade específica no eixo embrionário aumenta de zero até o tempo de 96 horas de embebição, estabilizando em seguida. A atividade da enzima dos cotilédones mostrou pequeno incremento durante esse mesmo tempo. A alfa-galactosidase do eixo embrionário apresentou atividade máxima no intervalo de pH de 4,5 a 6,0. Por outro lado, para a enzima proveniente dos cotilédones, a maior atividade foi detectada na faixa de 4,0 a 6,0. A temperatura de 55ºC foi a que mais estimulou as atividades da alfa-galactosidase do eixo embrionário e dos cotilédones. As...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Espécie florestal; Alfa-galactosidase; Enzima.
Ano: 2004 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-31222004000200012
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Effects of enzyme complex SSF (solid state fermentation) in pellet diets for Nile tilapia R. Bras. Zootec.
Moura,Guilherme de Souza; Lanna,Eduardo Arruda Teixeira; Filer,Keith; Falkoski,Daniel Luciano; Donzele,Juarez Lopes; Oliveira,Maria Goreti de Almeida; Rezende,Sebastião Tavares de.
The effects of enzyme complex SSF (solid state fermentation) on growth performance and the availability of sucrose and monosaccharides in the chyme of Nile were involved. The study included 360 fish (70g±4.43) in a completely randomized design with six dietary treatments (0, 50, 100, 150, 200 and 250 ppm of SSF) arranged in six replicates, with 10 fish per replicate. Every 15 days, one tilapia of each experimental unit was sacrificed for analyses of carbohydrate in the chyme. On day 60 of the experiment, the performance parameters were measured. There was a linear effect according to treatment for final weight and weight gain. For the other performance parameters, there were no differences. There was quadratic effect for sucrose and glucose in function of...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Aquaculture; Enzymes; Fish nutrition; HPLC; Oreochromis niloticus.
Ano: 2012 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1516-35982012001000001
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Effects of nickel and nitrogen soil fertilization on lettuce growth and urease activity Rev. Bras. Ciênc. Solo
Oliveira,Thomas Carlos; Fontes,Renildes Lúcio Ferreira; Rezende,Sebastião Tavares de; Víctor Hugo,Alvarez V..
Nickel is a micronutrient involved in nitrogen metabolism and a constituent of the urease molecule. Plant growth and urease activity were evaluated in lettuce (Lactuca sativa L.) grown in soil-filled pots in a 2 x 8 factorial design with two nitrogen (N) sources and eight Ni rates, with five replications. Nitrogen was applied at 200 mg dm-3 (half the dose incorporated into the soil at seedling transplanting and half top-dressed later) using the sources NH4NO3 (AN) and CO(NH2)2 (Ur). The Ni treatments (0, 2, 4, 8, 12, 16, 24 and 32 mg dm-3) were applied as NiCl2. The shoot dry-matter yield, leaf urease activity, Ni levels in the lettuce leaves and Ni levels extracted from soil with Mehlich-3 (M-3) and DTPA were determined. In the plants supplied with AN,...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Ammonium nitrate; Urea; Plant nutrition; Lactuca sativa L.
Ano: 2013 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-06832013000300016
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Hydrolysis of galacto-oligosaccharides in soy molasses by α -galactosidases and invertase from Aspergillus terreus BABT
Reis,Angélica Pataro; Guimarães,Valéria Monteze; Ferreira,Joana Gasperazzo; Queiroz,José Humberto de; Oliveira,Maria Goreti Almeida; Falkoski,Daniel Luciano; Almeida,Maíra Nicolau de; Rezende,Sebastião Tavares de.
Two α -galactosidase (P1 and P2) and one invertase present in the culture of Aspergillus terreus grown on wheat straw for 168 h at 28ºC were partially purified by gel filtration and hydrophobic interaction chromatographies. Optimum pH and temperatures for P1, P2 and invertase preparations were 4.5-5.0, 5.5 and 4.0 and 60, 55 and 65ºC, respectively. The K M app for ρ -nitrophenyl-α -D-galactopyranoside were 1.32 mM and 0.72 mM for P1 and P2, respectively, while the K M app value for invertase, using sacarose as a substrate was 15.66 mM. Enzyme preparations P1 and P2 maintained their activities after pre-incubation for 3 h at 50ºC and invertase maintained about 90% after 6 h at 55 ºC. P1 and P2 presented different inhibition sensitivities by Ag+,...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Aspergillus terreus; Galactooligosaccharides; Α-galactosidase; Invertase; Soy molasses.
Ano: 2010 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1516-89132010000300029
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Propriedades enzimáticas da enzima ALS de Cyperus difformis e mecanismo de resistência da espécie ao herbicida pyrazosulfuron-ethyl Ciência Rural
Dal Magro,Taísa; Rezende,Sebastião Tavares de; Agostinetto,Dirceu; Vargas,Leandro; Silva,Antônio Alberto da; Falkoski,Daniel Luciano.
Cyperus difformis L. é uma planta daninha ocorrente em lavouras de arroz irrigado, que tem apresentado dificuldade de controle devido à resistência a herbicidas inibidores da enzima ALS. Os objetivos deste trabalho foram investigar características cinéticas da enzima ALS de biótipos de C. difformis e determinar as bases bioquímicas da resistência da espécie ao herbicida pyrazosulfuron-ethyl. Para isso, foram conduzidos experimentos em laboratório do BIOAGRO/UFV. O método utilizado baseou-se na metologia utilizada por CAREY et al. (1997) e adaptada por VARGAS et al. (1999), com algumas modificações. Foram avaliadas a concentração de substrato (piruvato) que fornece velocidade inicial igual à metade da velocidade máxima de reação (K M) e velocidade máxima de...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Acetolactato sintase; Arroz irrigado; Enzima; Junquinho.
Ano: 2010 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0103-84782010001200001
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Purification and characterization of an alpha-galactosidase from Aspergillus fumigatus BABT
Rezende,Sebastião Tavares de; Guimarães,Valéria Monteze; Rodrigues,Marília de Castro; Felix,Carlos Roberto.
Aspergillus fumigatus secreted invertase (beta-fructofuranosidase) and alpha-galactosidase enzymatic activities able to hydrolyzing raffinose oligosaccharides (RO). alpha-Galactosidase was induced by galactose, melibiose and raffinose, but galactose was the most efficient inducer. It was purified by gel filtration and two ion exchange chromatographies and showed Mw of 54.7 kDa. The purified enzyme showed maximal activity against p-nitrophenyl-alpha-D-galactopyranoside (pNPGal) at pH 4.5-5.5 and 55 °C, and retained about 80% of the original activity after incubation for 90 minutes at 50ºC. The KM for pNPGal was 0.3 mM. Melibiose was hydrolyzed by the enzyme but raffinose was very poor substrate.
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Aspergillus fumigatus; Alpha-galactosidase; Raffinose oligosaccharides.
Ano: 2005 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1516-89132005000200005
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Stability of enzyme complex solid-state fermentation subjected to the processing of pelleted diet and storage time at different temperatures R. Bras. Zootec.
Moura,Guilherme de Souza; Lanna,Eduardo Arruda Teixeira; Donzele,Juarez Lopes; Falkoski,Daniel Luciano; Rezende,Sebastião Tavares de; Oliveira,Maria Goreti de Almeida; Albino,Luiz Fernando Teixeira.
ABSTRACT The effects of processing of pelleted diets and their storage time on the stability of the enzyme complex SSF (solid-state fermentation) were evaluated. Two diets were formulated with the same nutritional composition, differing only in the Schizochytrium sp. levels (0 g kg-1 and 50 g kg-1). The samples were collected during the following processing steps: mixing, then pelleting, and then oven. To evaluate the storage time, the diet ready after drying was considered as day 1. On this day, two samples were obtained, being one kept in a room with ambient temperature of 25 °C and another stored in freezer at -18 °C. At 15, 30, 45, and 60 days, sub-samples were taken. All samples from the processing step and storage time were sent to the laboratory and...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Animal nutrition; Feed additive; Fermentation; Microbial additive.
Ano: 2016 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1516-35982016001200731
Registros recuperados: 9
Primeira ... 1 ... Última
 

Empresa Brasileira de Pesquisa Agropecuária - Embrapa
Todos os direitos reservados, conforme Lei n° 9.610
Política de Privacidade
Área restrita

Embrapa
Parque Estação Biológica - PqEB s/n°
Brasília, DF - Brasil - CEP 70770-901
Fone: (61) 3448-4433 - Fax: (61) 3448-4890 / 3448-4891 SAC: https://www.embrapa.br/fale-conosco

Valid HTML 4.01 Transitional